Школа одаренных детей. Занятие в 11-м классе "Химический состав клетки. Белки – строение, функции, значение"

Категория: Биология.

Белки - это сложные органические соединения (биополимеры), состоящие из углерода, водорода, кислорода и азота, мономерами, которых являются аминокислоты. Молекулы белков имеют вид длинных цепей, которые состоят из 50-1500 аминокислот соединенных прочной пептидной связью.

(- СО- NН-)

Биополимеры (биологические полимеры) - органические соединения, макромолекулы которых состоят из мономеров. К биополимерам относятся белки, нуклеиновые кислоты, полисахариды и их производные ( целлюлоза, крахмал, гликоген, хитин). Биополимеры составляют 90 % сухой массы клетки. У животных преобладают белки, а у растений - полисахариды. Аминокислоты - это низкомолекулярные органические соединения, в состав которых входят одна или две аминогруппы и две карбоксильных группами (СООН), обладающими щелочными и кислотными свойствами.

В молекулу белка входят: C,H,O,N,S,P, иногда Fe. Железо всегда присутствует в гемоглобине крови, фосфор - в казеине молоке.

Выделяют 4 структуры белка

ПЕРВИЧНАЯ структура белка. В состав простых белков входят только аминокислоты. Различные свойства и функции белковых молекул определяются последовательностью соединения аминокислот, которая закодирована в ДНК. Первичная структура белковой молекулы обусловлена пептидными связями

ВТОРИЧНАЯ структура белков. Достигается ее спирализацией благодаря соединению водородными связями. Они слабее ковалентных, но многократно повторенные. Функционирование в виде закрученной спирали характерно для белков (Коллаген, фибриноген, миозин, актин).

ТРЕТИЧНАЯ структура (глобулярная) - она формируется путем многократного сворачивания спирали в трехмерное образование – глобулу. Это структура сшивается дисульфидными связями (-S-S-). Имеет большинство белков (Альбумины, глобулины).

ЧЕТВЕРТТИЧНАЯ структура - Для выполнения некоторых функций требуется участие белков с более высоким уровнем организации, при котором возникают объединение нескольких глобулярных белковых молекул в единую систему. Химические связи могут быть разные. Например, молекула гемоглобина состоит из четырех различных глобул и геминовой группы, содержащей ион железа.

Химические связи:

1. Ионные связи возникают в том случае, когда один или несколько электронов передаются от одного атома к другому (реакция между натрием и хлором) Атом натрия на внешней оболочки имеет положительный заряд + 1. Атом хлора имел семь электронов на внешней оболочки пробрел еще один и получает отрицательный заряд -1. У обоих атомов все электронные оболочки заполнены, следовательно, они стабильны. Такие заряженные частицы называются ионами.

2. Водородные связи образуются при участии атомов водорода соединенных с электроотрицательным атомом (обычно кислородом или азотом). Таким образом, связываются молекулы воды.

Утрата белковой молекулы своей структурной организации называется – денатурацией. Причины это 1) химические (кислоты, щелочи, спирт, соли тяжелых металлов), 2) физические (высокая температура и давление, ионизирующие излучения) факторы. Вначале разрушается 4 – слабая структура, затем 3, 2 и при жестких условиях первичная структура.

Ренатурация- восстановление структуры белка (если не была затронута первичная структура)- Это свойство широко использует в медицине для приготовления вакцин и сывороток, в пищевой промышленности для получения пищевых концентратов

Белки в организм входят в состав цитоплазмы, оболочки и ядра клеток, ферментов, плазмы крови, многих гормонов и гемоглобина. Источником для человека служат продукты животного происхождения: мясо, рыба, молоко, творог, яйца и частично растительного происхождения – бобовые. Белки расщепляются в желудке до аминокислот и всасываются в кровь. 10 аминокислот важные - незаменимые. Отсутствие некоторых из них приводит к нарушению синтеза белка.

По содержанию необходимых для организма аминокислот белки делятся:

Полноценные	Неполноценные
(Белки молока, мяса, рыбы)	(которые не содержат хотя бы одной из незаменимых аминокислот).

Белки обладают большой молекулярной массой: молекулярная масса альбумина (одного из белков яйца) – 36.000, гемоглобина -152.000, миозин (белок мышц) – 5000.000. Для сравнения: молекулярная масса спирта – 46, уксусной кислоты – 60, бензола – 78.

В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты – имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты - одна аминогруппа, более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать в роли кислот, так и оснований. Это зависит от pH раствора. Чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства. Способностью отдавать и присоединять H определяют буферные свойства белков. Один из самых мощных буферов – гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий pH на постоянном уровне. Есть белки растворимые и нерастворимые (выполняющие механические функции) коллаген, фиброин. Белки активные – ферменты, и не активные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды

Пептиды - органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидными связями. Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот.

Суточная потребность в белках 100-160 грамм. При избытке белки преобразуются в глюкозу и жир. Часть белков, входящих в состав клеток и часть аминокислот не используемых в синтезе белка, расщепляются с освобождение энергии (17,6 к ДЖ на 1 г вещества), и образованием продуктов распада, таких, как, вода, диоксид углерода, аммиак, мочевина. Продукты распада выводятся из организма в составе мочи, пота и частично с выдыхаемым воздухом.

Свойства белков.

1. Белки - преимущественно водорастворимые молекулы и, следовательно, могут проявлять свою функциональную активность только в водных растворах.

2. белковые молекулы несут большой поверхностный заряд – электрохимические эффекты. Например, изменение проницаемости мембран каталитической активности.

3. Белки - термолабильны, т. е. проявляют свою активность в узких температурных рамках.

Белки - азотосодержащие - потому что в состав всех белков входят аминокислоты. А аминокислоты характеризуются наличием функциональной аминогруппы, в состав которой входит азот.

Практическая работа по теме “Белки” 11 класс.

Работа в парах

1. Прилейте по 2 мл HO (перекиси водорода) в пробирки с кусочком сырого мяса, с сырым и вареным картофелем. Объясните наблюдаемые вами явлениями при действии пероксида на живые и мертвые клетки

Прилейте по 2 мл HO (перекиси водорода) в пробирки с кусочком сырого мяса, с сырым и вареным картофелем. Объясните наблюдаемые вами явлениями при действии пероксида на живые и мертвые клетки (в пробирке сваренным картофелем). Результаты обоснуйте.

Практическая работа по теме “Белки” 11 класс

Работа в парах

1. Прилейте по 2 мл HO (перекиси водорода) в пробирки с кусочком сырого мяса, с сырым и вареным картофелем. Объясните наблюдаемые вами явлениями при действии пероксида на живые и мертвые клетки

Прилейте по 2 мл HO (перекиси водорода) в пробирки с кусочком сырого мяса, с сырым и вареным картофелем. Объясните наблюдаемые вами явлениями при действии пероксида на живые и мертвые клетки (в пробирке сваренным картофелем). Результаты обоснуйте.

Практическая работа по теме “Белки” 11 класс

Работа в парах

1. Прилейте по 2 мл HO (перекиси водорода) в пробирки с кусочком сырого мяса, с сырым и вареным картофелем. Объясните наблюдаемые вами явлениями при действии пероксида на живые и мертвые клетки

Прилейте по 2 мл HO (перекиси водорода) в пробирки с кусочком сырого мяса, с сырым и вареным картофелем. Объясните наблюдаемые вами явлениями при действии пероксида на живые и мертвые клетки (в пробирке сваренным картофелем). Результаты обоснуйте.

Тестовый контроль 11 класс “Строение белков”

1. Какие органические вещества в клетке на первом месте по массе?

2. Какие элементы входят в состав простых белков?

3. Сколько аминокислот образует все многообразие белков?

1. 170.

2. 26.

3. 20.

4. 10.

4. Сколько аминокислот являются незаменимыми для человека?

1. Таких аминокислот нет, 2. 20, 3. 10, 4. 7.

5. Какие белки называются неполноценными?

1. В которых отсутствуют некоторые аминокислоты.

2. В которых отсутствуют некоторые незаменимые аминокислоты.

3. В которых отсутствуют некоторые заменимые аминокислоты.

4. Все известные белки являются полноценными.

6. Какая функциональная группировка придает аминокислоте - кислые, какая - щелочные свойства?

1. Кислые - радикал, щелочные – аминогруппа.

2. Кислые - аминогруппа, щелочные – радикал.

3. Кислые - карбоксильная группа, щелочные - радикал.

4. Кислые - карбоксильная группа, щелочные - аминогруппа.

7. В результате, какой реакции образуется пептидная связь?

1. Реакция гидролиза

2. Реакция гидратации.

3. Реакция конденсации.

4. Все вышеперечисленные реакции могут привести к образованию пептидной связи.

8. Между какими группировками аминокислот образуется пептидная связь?

1. Между карбоксильными группами соседних аминокислот.

2. Между аминогруппами соседних аминокислот.

3. Между аминогруппой одной аминокислоты и радикалом другой.

4. Между аминогруппой одной аминокислоты и карбоксильной группой другой.

9. Какие связи стабилизируют вторичную структуру белков?

10. Какую структуру имеет молекула гемоглобина?

11. Почему белки называют - азотосодержащими?

20.03.2008

• Назад
• Вперед